α-Keratin is classified by the form

α-Keratin is classified by the formation of an α-helix motif approximately 35 residues long, which is organized hierarchically into dimers, protofilaments, protofibrils, and intermediate filaments (Chou and Buehler 2012). The primary α-helix associates with another α-helix in antiparallel, forming a coiled-coil dimer stabilized by ionic interactions of the relatively high proportion of cystine residues. The coiled-coil scaffold allows for inter-rope packing, or filament formation (Parry et al. 1977). More current, atomistic models of the structure further explain the mechanical properties based on the proposed geometric association of the coiled-coil monomers (Chou and Buehler 2012). A fully developed understanding of the atomistic structure may lead to a better understanding of the mechanical and physical properties of keratin, allowing for specific and tunable applications.

Résultats (Français) 2:

La kératine est classée par la formation d'un motif d'hélice d'environ 35 résidus de long, qui est organisé hiérarchiquement en diététistes, protofilaments, protofibrils et filaments intermédiaires (Chou et Buehler 2012). Le dimère primaire d'hélice s'associe à un autre '-helix dans l'antiparallel, formant un dimère enroulé-enroulé stabilisé par des interactions ioniques de la proportion relativement élevée des résidus de cystine. L'échafaudage enroulé permet l'emballage intercorde, ou la formation de filament (Parry et al., 1977). Des modèles plus actuels et atomistiques de la structure expliquent en outre les propriétés mécaniques basées sur l'association géométrique proposée des monomères à bobines (Chou et Buehler 2012). Une compréhension entièrement développée de la structure atomistique peut conduire à une meilleure compréhension des propriétés mécaniques et physiques de la kératine, permettant des applications spécifiques et réglables.

Résultats (Français) 3:

La protéine alpha - kératinique est classée par la formation d 'une séquence alpha - hélicoïdale d' environ 35 résidus répartis en dimères, filaments, fibres primaires et filaments intermédiaires (chou et Buehler 2012).Une première Hélice alpha - alpha est combinée à une autre Hélice alpha - alpha en parallèle opposé pour former un dimère hélicoïdal stabilisé par l 'interaction ionique d' un résidu de Cystine à proportion élevée.L 'échafaudage hélicoïdal permet d' emballer ou de former des fibres entre les cordes (Parry et al.1977.Actuellement, le Modèle atomique de la structure explique en outre les propriétés mécaniques basées sur la géométrie des monomères de bobines hélicoïdales (chou et Buehler 2012).Une bonne compréhension de la structure atomique peut contribuer à une meilleure géographie des propriétés mécaniques et physiques de la kératine, ce qui permet d 'obtenir des applications spécifiques et modulables.